Struktura

Aminokyseliny

Aminokyseliny (AMK, AK)

Aminokyseliny jsou karboxylové kyseliny, které mají v uhlovodíkovém řetězci nahrazen jeden nebo více vodíků aminoskupinou.

                                                                    Obecná struktura aminokyseliny

Nejvýznamnější jsou α-aminokyseliny. Tyto kyseliny tvoří bílkoviny a označují se jako proteinogenní AMK. Bílkoviny obsahují 20 proteinogenních kyselin. Kromě glycinu mají opticky aktivní uhlík. V přírodě se vyskytují  α-L-aminokyseliny, α-D-AMK se v přírodě prakticky nevyskytují. Esenciální AMK jsou aminokyseliny, které živočišný organismus nedokáže syntetizovat a musí být do organismu dodávány s potravou.

Kromě karboxylové skupiny a aminoskupiny obsahují některé AMK ve své molekule i další skupiny.

Názvosloví

U proteinogenních aminokyselin se používají téměř výhradně triviální názvy, případně jejich zkratky.

Přehled základních aminokyselin (vzorce, rozdělení) (1, 2)

         

                                                                                     

Vlastnosti

Aminokyseliny jsou převážně krystalické látky s iontovým charakterem, jsou rozpustné ve vodě, poměrně špatně v ethanolu a nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech. Mají vyšší body tání než hydroxysloučeniny. Karboxylová skupina odštěpuje proton - aminokyseliny se chovají  jako kyseliny, ale vzhledem k přítomnosti aminoskupiny - NH2, na které je volný elektronový pár, mohou kyseliny proton i  přijmout.

Podle počtu karboxylových, amino, případně dalších skupin, reagují aminokyseliny kysele nebo zásaditě (viz tabulka výše):

kyselé – monoaminodikarboxylové kyseliny ( pH 2,7 - 3,2)

neutrální –monoaminokarboxylové kyseliny (pH 4,8 - 6,3

alkalické –diaminokarboxylové kyseliny ( pH 7,6 - 10,8).

Mají amfoterní charakter, v silně kyselém prostředí tvoří kationty, je potlačena disociace karboxylových kyselin; v silně alkalickém prostředí se chovají jako kyseliny a tvoří anionty. Chovají se jako tlumivé roztoky - pufry. AMK poskytují všechny typické reakce pro karboxylovou skupinu i aminoskupinu a zároveň reakce, kdy se skupiny vzájemně ovlivňují. Reagují za vzniku solí, poskytují esterifikační reakce, acetylace, dekarboxylace, deaminace. Nejdůležitější reakcí je vznik peptidové vazby.

Příklady reakcí

 Zahřívání aminokyselin

Produkt závisí na umístění - NH2 skupiny:

  • z α - aminokyselin vznikají odštěpením vody 2,5 - dioxopiperaziny, což je obdoba laktidů:

       

  • zahříváním β - aminokyselin dochází k eliminaci amoniaku a vznikají nenasycené karboxylové kyseliny:

          

  • zahříváním γ a  δ- hydroxykyselin vznikají obdoby laktonů, tzv. laktamy:   

      

  • aminokyseliny s větší vzdáleností aminoskupiny tvoří při zahřívání lineární složité polymerní látky. Významný polymerní produkt lze získat zahříváním ε - kaprolaktamu, vzniká polyamid Silon:     

               

           příprava ε - kaprolaktamu  

           polymerace  ε - kaprolaktamu     n (CH2)5C(O)NH → [(CH2)5C(O)NH]n                               

          Vznik peptidové vazby

Peptidová vazba –CO–NH– je typická pro proteiny a polypeptidy; α-karboxylová skupina jedné aminokyseliny reaguje s α-amino skupinou druhé za odštěpení molekuly vody.

Vazba se tvoří při kondenzaci jednotlivých aminokyselin, ale je obsažena i v syntetických polyamidech.

 
    

Příprava aminokyselin

Amonolýza vodným roztokem amoniaku (nadbytkem) s halogenkyselinami vznikají   aminokyseliny:

           R-CHX-COOH + 2 NH3 ⇆ R-CHNH2-COOH + NH4Br

β- aminokyseliny se připravují adicí amoniaku naα,β-  nenasycené kyseliny. Z výchozích látek vzniká amonná sůl, z které se aminokyselina uvolní.

            R-CH=CH–COOH + NH3 → R-CH(NH2)–CH2–COOH

Streckerova syntéza je obdobou kyanhydrinové syntézy, na kyanhydrin aldehydu nebo ketonu se působí amoniakem, vzniklý nitril α-kyseliny hydrolyzuje varem se zředěnou minerální kyselinou (3):

          

    Aromatické aminokyseliny se připravují redukcí nitrosloučenin v kyselém prostředí:

                 

      Pro získání kyselin s aminoskupinou v poloze 2- (o-) a 4- (p-) se používají speciální postupy:

 Hoffmannovo odbourávání – příprava kyseliny anthranilové:

     Zástupci

Proteinogenní (bílkovinotvorné) aminokyseliny - z uvedených 20 (viz tabulka) si organismus dokáže vytvořit 12; 8 musí získat hotové, jsou  tzv. esenciální aminokyseliny.

Kyselina 4-aminobenzoová (kyselina para-aminobenzoová, PABA) - meziprodukt pro bakteriální syntézu kyseliny listové, esenciální kyselina pro některé bakterie. Její estery se používají jako lokální anestetika benzokain a prokain.

Kyselina p-aminosalicylová (PAS) -  lék proti tuberlulóze (staršího typu) a Crohnově chorobě.

Kyselina anthranilová (kyselina o-aminobenzoová) - produkt katobolismu tryptofanu, výchozí látka pro syntézu barviv a dalších látek.

Kyselina ethylendiamintetraoctová = EDTA [CH2N(CH2CO2H)2]2 - má schopnost vytvářet komplexní sloučeniny s kationty kovů, používá se při odstraňování tvrdosti vody. Slouží i jako protisrážlivá látka v klinické biochemii a jako antidotum při otravách olovem. V analytice se nejčastěji používá její disodná sůl pod označením Chelaton III.

Zdroje

  1. WIKI.MEDIK.CZ. [online]. [cit. 28.6.2014]. Dostupné z: http://wiki.medik.cz/wiki/P%C5%99ehled_z%C3%A1kladn%C3%ADch_aminokyselin
  2. WIKIPEDIA.ORG. Aminokyselina [online]. [cit. 28.6.2014]. Dostupné z: http://cs.wikipedia.org/wiki/Aminokyselina
  3. CANOV, Michael. [online]. [cit. 28.6.2014]. Dostupné z: http://canov.jergym.cz/mechanic/pravidl2/str/str.html
  4. JANECZKOVÁ, Anna a Pavel KLOUDA. Organická chemie. Ostrava: Nakladatelství Pavel Klouda, 1998, ISBN 80-902155-6-4/9802.

Obrázky

Doplňující učivo

Bílkoviny = proteiny

Tvoří všechny živé organismy.  Řadíme je mezi tzv. biopolymery. Jejich makromolekuly mají relativní hmotnost 103 až 106.  Skládají se z aminokyselin, které jsou vzájemně spojené peptidovou vazbou – NH – CO –.

K jejich objevu přispěl  Braconnot v r. 1819 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Jejich strukturou se zabývali významní chemici E. Fischer a L. Pauling. Existuje mnoho typů bílkovin a velmi výrazně se liší i jejich biologické funkce.

Optická aktivita aminokyselin - kromě glycinu aminokyseliny obsahují na α-uhlíku navázaný ještě postranní řetězec, proto tam vzniká chirální centrum. Rozlišují se aminokyseliny D- a L-řady, ale většina v přírodě se vyskytujících aminokyselin patří do řady L-.

Více v kapitole Bílkoviny

Doplňující učivo

Obr. 1: Esenciální kyseliny

 

Opakování

Amfoterní látka

Je  látka, jejíž  molekula má více různých polarizovatelných skupin a může se  chovat jako kation i anion podle velikosti pH roztoku.

Izoelektrický bod

Je hodnota pH roztoku, při které má amfoterní látka nulový celkový náboj. Má  stejný počet kladných a záporných nábojů, a proto nulovou pohyblivost v elektrickém poli.

Pokus

Důkazy některých aminokyselin v bílkovinách

  (Orientační zkoušky - vaječný bílek, tvaroh)

Důkaz cysteinu

Cystein obsahuje ve své molekule síru, proto poskytuje po zahřátí s roztokem NaOH a přidání rozpustné olovnaté soli černou sraženinu PbS.

Obr. 2: Důkaz síry v AMK (bílek, tvaroh)

Důkaz argininu

Důkazem argininu je malinově červené zbarvení, které vzniká po přidání roztok hydroxidu sodného, ethanolového roztok 1- naftolu a roztoku bromnanu sodného.

Důkaz tryptofanu

 Adamkiewiczova reakce

Protřepáním roztoku vaječného bílku s kyselinou octovou a po opatrném podvrstvení kyselinou sírovou vzniká žlutý a postupně až fialový prstenec, který je důkazem aminokyseliny tryptofanu.

Obr. 3: Důkaz tryptofanu (bílek, tvaroh)

Podívej se na video-odkaz:

https://www.youtube.com/watch?v=iPVQLhUvftM

Praktické cvičení

Příprava 2-chlorbenzoové kyseliny

 z kyseliny anthranilové

Připravte z kyseliny anthranilové kyselinu 2-chlorbenzoovou s využitím Sandmayerovy reakce.

 

Kontrolní otázka

Zapiš rovnicemi:

  • vznik dipeptidu ze serinu a valinu. označ peptidovou vazbu;

  • přípravu alaninu 3 způsoby;

  • vznik laktamu pro konkrétní kyselinu.

Osobnosti

21.10.1822 - 6.12.1871

Obr. 4: Portrét Adolfa Streckera

Opakování

Chelaton III.

Chelaton 3  - struktura

označuje se také komplexon III. Jedná se o  disodnou sůl ethylendiamintetraoctové kyseliny,  zkráceně se označuje Na2EDTA.  Používá se jako titrační činidlo pro chelatometrické titrace. Na2EDTA vytváří s kationty chelátové komplexy, v nichž je poměr kovu a EDTA vždy 1:1. Ke stanovení bodu ekvivalence slouží metalochromní indikátory.  

Logolink