Struktura

Rozdělení aminokyselin

Rozdělení aminokyselin

Aminokyseliny (aminokarboxylové kyseliny) se významně účastní metabolických procesů v organismu. Nejvýznamnějších je 20 aminokyselin, ze kterých jsou zbudovány molekuly všech bílkovin naší planety –  tzv. kódované aminokyseliny (jsou zařazovány do řetězce bílkovin podle kódu zapsaného v genetické informaci, která je obsažená v molekulách deoxyribonukleových kyselin). Většina přírodních aminokyselin jsou alfa-, tj. aminová i karboxylová skupina jsou vázány na tomtéž α-atomu uhlíku. Mají proto stejný základní skelet:

   
   

obrazek

Obr. 1: Obecný vzorec aminokyseliny, R = postranní řetězec aminokyseliny, který rozhoduje o jejím individuálním charakteru.

 

Aminokyseliny dělíme do čtyř skupin podle typu postranního řetězce a přítomnosti funkčních skupin v něm:

  • Aminokyseliny s nepolárním řetězcem R, tedy s uhlovodíkovým postranním řetězcem. Patří sem glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, fenylalanin.

  • Aminokyseliny s polárními skupinami –OH, -SH, -CONH2, nebo heterocyklickou strukturou. Patří sem aminokyseliny serin, threonin, tyrosin, cystein, methionin, asparagin, glutamin, tryptofan.

  • Kyselé aminokyseliny jsou kyselina asparagová a glutamová.

  • Zásadité aminokyseliny obsahují více než jednu bazickou skupinu. Řadíme sem lysin, arginin, histidin.

 

Tab. 1: Přehled názvů a vzorců základních neutrálních aminokyselin:

Tab. 2: Přehled názvů a vzorců základních kyselých aminokyselin:

obrazek

Tab. 3: Přehled názvů a vzorců základních zásaditých aminokyselin:

obrazek

Tab. 4: Přehled názvů a vzorců základních aminokyselin, obsahujících síru:

obrazek

Tab. 5: Přehled názvů a vzorců základních aromatických aminokyselin:

obrazek

Tab. 6: Přehled názvů a vzorců základních heterocyklických aminokyselin:

obrazek

 

Zdroje

  • VOET, Donald a Judith G. VOETOVÁ. Biochemie. 1. vydání, Praha: Victoria Publishing a. s., 1995. ISBN 80-85605-44-9
  • VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. 2. opravené vydání, Praha: Akademia, 2002, ISBN 80-200-0600-1

Obrázky

Obrázek

Content model proteinu

Obr. 2: Trojrozměrný model proteinu

Doplňující učivo

Schopnosti biomolekul

Biomolekuly se navzájem dokáží specificky rozpoznávat. Jejich specifita je založena na komplementaritě, tj. na vzájemně se doplňujících strukturách (tato vlastnost bývá přirovnávána ke vztahu klíč-zámek, většinou však jde o tzv. indukované přizpůsobení díky změně konformace biomolekul při vzájemném kontaktu). Příkladem takového vztahu je reakce enzym-substrát, ligand-receptor a antigen-protilátka, kdy jde o vzájemnou komplementaritu mezi biopolymerem a jinou organickou látkou. Biopolymer má část struktury komplementární ke struktuře látky, kterou je schopen rozpoznat. Během těchto interakcí se nevytváří kovalentní vazby, spojení mezi molekulami má charakter pouze slabých, nekovalentních vazeb.

Víte, že ...

...chromatografie na tenké vrstvě (zkratka TLC z anglického Thin Layer Chromatography) je rychlou analytickou metodou dělení látek?Látky se rozdělují mezi postupující pohyblivou (mobilní) fázi rozpouštědla a pevnou (stacionární) fázi tenké vrstvy.

Stacionární fáze je nejčastěji hliníková destička pokrytá sorbentem (silikagel, oxid hlinitý) a mobilní fází jsou organická rozpouštědla - tzv. vyvíjecí soustava. Testovaná látka se nanese na jedno (např. tužkou) označené místo destičky tenkou kapilárou. Toto místo se nazývá start. Podle potřeby lze také při zachování přímky nanést několik vzorků v rozumné vzdálenosti od sebe. Poté se destička vloží do vyvíjecí komory, ve které je rozpouštědlo (nebo častěji směs rozpouštědel v určitém poměru - takzvaná vyvíjecí soustava), které okamžitě začne vzlínat silikagelem vzhůru. Při svém postupu silikagelem narazí na látky ve skvrně a začne je dělit. Místo, kam doputuje vyvíjecí soustava, se nazývá čelo.

Každé chemické individuum se chová odlišně podle použité vyvíjecí soustavy.

Pohyblivost látky na chromatogramu se vyjadřuje hodnotou RF, která se určuje jako poměr vzdálenosti, kterou urazí skvrna stanovované látky k vzdálenosti, kterou urazí čelo rozpouštědla.
Retenční faktor Rf je pro každou látku a každé rozpouštědlo charakteristickým parametrem.  Vypočítá se jako podíl vzdálenosti středu skvrny látky od STARTu a vzdálenosti ČELA od STARTu. Znamená to, že pokud provádíme chromatografii téže látky v týchž podmínkách, získáme vždy stejný retenční faktor. Tohoto faktu se využívá k identifikaci látek.

Obrázek

Content schema vyv jen  chromatogramu

Obr. 3: Schema vyvíjení (postupu vzorků) na chromatogramu

Obrázek

Content chromatografick  komory

Obr. 4: Chromatografické komory s vloženými chromatogramy a vyvíjecí směsí

Obrázek

Content chromatogram ak

Obr. 5: Chromatogramy aminokyselin alanin, glycin a prolin a jejich směsi, detekovaných pomocí roztoku ninhydrinu

Laboratorní cvičení

TLC chromatografie aminokyselin

Jednotlivé aminokyseliny můžeme oddělit ze směsi jednoduchou fyzikálně-chemickou separační metodou, která se nazývá chromatografie. Podstatou této metody je rozdělení složek směsi vzorku mezi dvě fáze - pohyblivou fázi a nepohyblivou fázi. Dělené složky vzorku interagují různou měrou se stacionární fází a současně jsou více či méně unášeny  pohyblivou fází.

V příloze si můžete stáhnout návod na laboratorní cvičení - rozdělení aminokyselin pomocí TLC chromatografie.

Logolink