Struktura

Charakteristika, významné funkce a struktura bílkovin

Charakteristika, významné funkce a struktura bílkovin

Typická bílkovinná molekula je tvořena jedním polypeptidovým řetězcem složeným asi ze sta aminokyselinových zbytků. Je tedy možné si představit 20100 jedinečných polypeptidů dané délky, což je množství mnohokrát převyšující odhadnutý počet všech atomů ve vesmíru (snad 1079). Příroda nepochybně vytváří jen nepatrnou část z celého množství různých molekul proteinů. Nicméně rozličné organismy na zemi dohromady vytvářejí nesmírný počet různých proteinů s širokým spektrem fyzikálně-chemických vlastností, které jsou důsledkem různorodých vlastností 20 základních aminokyselin.

Významné funkce bílkovin v organismu

  • zabezpečují enzymovou katalýzu – vykonávají ji bílkoviny s možností vytvoření specifického aktivního místa, kde se navazuje substrát katalyzované reakce,
  • zajišťují pohyb svalové tkáně na buněčné úrovni – fibrilární bílkovina myosin a globulární bílkovina aktin,
  • vytváří strukturu buněk a tkání – pojivová tkáň zpevňuje stavbu těla obratlovců kreatinem, kolagenem a elastinem v kůži, vazivu a v kostech; spojují buňky mezi sebou,
  • transportují látky – např. transport kyslíku a oxidu uhličitého v hemoglobinu, transport mastných kyselin ve vazbě na albumin a některých lipidů v lipoproteinech, transport železa v transferinu, ukládání železa ve feritinu, transport látek přes membrány,
  • zajišťují transformaci energie - chemické na mechanickou (svalové bílkoviny), světelné na energii nervového impulsu (bílkovina rhodopsin),
  • regulují metabolické procesy – většina hormonů, které zprostředkovávají regulaci na úrovni celého organismu, jsou bílkoviny,
  • zajišťují vznik a přenos nervového vzruchu – toto umožňují především lipoproteinové komplexy buněk nervové tkáně a glykoproteiny receptorů synaptických membrán,
  • zajišťují obrannou funkci organismu – imunitní obranu umožňují vysoce specifické glykoproteiny, které rozpoznají a zneškodňují cizorodé látky. Cizí bílkovina v krevním oběhu působí jako antigen a vyvolává tvorbu protilátek, imunoglobulinů,
  • výživová funkce – vyplývá z příjmu bílkovin jako zdroje aminokyselin pro syntézu vlastních bílkovin, purinů, pirimidinů a hemu. Bílkoviny po hydrolýze na aminokyseliny mohou sloužit k získávání energie, pro organismus je však důležitější ušetřit si je. Zásadní je především množství nepostradatelných aminokyselin v přijímaných potravinách. Nároky na příjem bílkovin se zvyšují po nemoci, zranění, po vysoké fyzické aktivitě a v těhotenství. Přeměnu bílkovin lze měřit podle dusíkové bilance, tj. množství dusíku přijatého (bílkoviny obsahují asi 16% dusíku) a vyloučeného močí (močovina obsahuje asi 50% dusíku).

Struktura bílkovin

Funkce bílkovin je neoddělitelně spojena s jejich strukturou, to znamená se vztahy mezi atomy, které tvoří molekulu proteinu v prostoru. Strukturu bílkovin popisujeme z hlediska čtyř úrovní organizace:

  • Primární struktura proteinů je dána pořadím aminokyselin jejich polypeptidových řetězců.

  • Sekundární struktura je prostorové uspořádání v určitém místě hlavního polypeptidového řetězce bez ohledu na postranní řetězce.

  • Terciární struktura je trojrozměrná struktura celého polypeptidu.

  • Mnoho proteinů se skládá ze dvou nebo více polypeptidových řetězců, které se nazývají podjednotky. Tyto podjednotky jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi, v některých případech disulfidovými vazbami.

  • Kvartérní struktura proteinů se vztahuje k prostorovému uspořádání jejich podjednotek.

Určujícím faktorem pro vlastnosti proteinů je primární struktura polypeptidového řetězce, což je přesný sled aminokyselin v řetězci bílkoviny, syntetizovaný podle genetického kódu. Vytváří základní předpoklad pro vznik prostorového uspořádání celé makromolekuly:

obrazek

Obr. 1: primární struktura polypeptidového řetězce

 

Sekundární struktura vzniká v důsledku možnosti vytvořit uvnitř řetězce vodíkové můstky mezi vodíkem na dusíku peptidové vazby a kyslíkem karbonylu na čtvrtém následujícím karbonylovém zbytku. Tyto intramolekulární vodíkové vazby vytvářejí strukturu α-helix. Strukturně nejstálejší je pravotočivá šroubovice:

Obr. 2: sekundární struktura polypeptidového řetězce – pravotočivá šroubovice

 

Uhlovodíkové zbytky molekul aminokyselin vystupují na vnější stranu od osy šroubovice.

Vodíkové můstky tvořené příčně mezi jednotlivými polypeptidovými řetězci vytvářejí strukturu skládaného listu (β-struktura):

obrazek

Obr. 3: sekundární struktura polypeptidového řetězce – struktura skládaného listu

 

Postranní aminokyselinové zbytky vystupují pod a nad rovinu skládaného listu. Každý typ skládaného listu má své charakteristické uspořádání vodíkových vazeb a je základem struktury velmi pevných a odolných bílkovin.

Velké množství proteinů má ve své molekule oba typy sekundární struktury.

Terciární struktura se týká prostorového uspořádání celé molekuly proteinu, které opět vychází z pořadí aminokyselin v řetězci. Je vytvořena vzájemným přitahováním a odpuzováním polárních a nepolárních částí aminokyselinových zbytků na různých místech řetězce, což vede k zprohýbání celé molekuly. Zvlášť významné jsou disulfidové můstky vzniklé oxidací –SH skupin cysteinu. Dochází ke stabilizaci molekuly, uvnitř struktury se soustřeďují hydrofobní skupiny.

Obr. 4: terciární struktura globulárního proteinu

 

Kvartérní struktura udává vzájemnou polohu jednotlivých podjednotek proteinové molekuly. Je tvořena vodíkovými vazbami, elektrostatickými a hydrofobními interakcemi mezi zbytky aminokyselin, které jsou na povrchu podjednotek. Konformace takovéto složené bílkoviny se může zásadně změnit pod vlivem i malé sloučeniny, např. konformace hemoglobinu se změní po navázání kyslíku.

obrazek

Obr. 5: strukturní vzorec hemoglobinu

obrazek

Obr. 6: kvartérní struktura hemoglobinu

 

Proteiny vykonávají v živých systémech řadu funkcí, a proto nemají stejný charakter konformace:

  • fibrilární (vláknité) proteiny – molekuly mají silně protáhlý až vláknitý tvar; plní funkce konstrukční, podpůrné a krycí; patří mezi ně menší množství bílkovin než mezi globulární; většinou jsou ve vodě nerozpustné,
  • globulární proteiny (sféroproteiny) – molekuly mají oblý až kulovitý tvar, jsou dobře rozpustné ve vodě, jejich molekuly mají charakter micely – uvnitř sféry jsou uzavřeny hydrofobní (nepolární) části peptidového řetězce, na povrchu jsou postranní nabité polární postranní řetězce molekuly proteinu.

obrazek

Obr. 7: fibrilární struktura kolagenu

 

obrazek

Obr. 8: globulární struktura myoglobinu

 

 

Zdroje

  • LEDVINA, Miroslav, Alena STOKLASOVÁ a Jaroslav CERMAN. Biochemie pro studující medicíny I. díl, 2. vydání, Praha: Karolinum, 2009, ISBN 978-80-246-1416-4
  • VOET, Donald a Judith G. VOETOVÁ. Biochemie. 1. vydání, Praha: Victoria Publishing a. s., 1995. ISBN 80-85605-44-9
  • VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. 2. opravené vydání, Praha: Akademia, 2002, ISBN 80-200-0600-1

Obrázky

 

 

Osobnosti

Content rothmanshekmansudhof

Obr. 9: Nositelé Nobelovy ceny za fyziologii a medicínu za rok 2013

Nobelova cena za transport proteinů

Nobelovu cenu za lékařství v roce 2013 získali Američané James Rothman a Randy Schekman a vědec německého původu Thomas Sűdhof za objev týkající se přenosu proteinů a jiných materiálů v buňkách a mezi buňkami.

Vyznamenaní vědci popsali mechanismus tzv. vezikulárního transportu. Transport ve vezikulu, neboli transportním váčku, je způsob, jakým jsou proteiny dopravovány „ve správný čas na správné místo“.

Schekman objevil soubor genů nutných pro vezikulární transport, Rothman odhalil proteiny v transportních váčcích, které se spojují s cílovými membránami a zajišťují tak vyložení nákladu na správné místo, a Sűdhof zjistil, jak transportní váčky uvolňují svůj náklad v patřičný čas.

Poruchy tohoto systému transportu mají škodlivé účinky a vedou k takovým důsledkům, jako jsou nervová onemocnění, cukrovka, nebo poruchy imunity.

Odkaz

Transport proteinů

O mechanismu transportu proteinů "ve správný čas na správné místo" můžete získat více informací na této WWW.

 

Zajímavost

Content paganini

Obr. 10: Niccolo Paganini

Tajemství umění Paganiniho

Niccolo Paganini (1782 – 1840) byl tak vynikajícím houslovým virtuosem, že se o něm šeptalo, že jeho ruku vede ďábel. Na svých portrétech je znázorněn jako kostnatý muž hranaté postavy, který při hře na housle zaujímá zvláštní postoj, aby byla váha, kterou musí držet jeho svaly, snížena na minimum. Nabízí se vysvětlení, že Paganini trpěl poruchou fibrilinu, známou jako Marfanův syndrom. Tím by byla vysvětlena existence jeho dlouhých a tenkých prstů, kterých tak obratně používal při hře na housle.

Paganini zřejmě trpěl změnami aminokyselin (mutacemi), které snižují stabilitu a množství kolagenu, který je hlavním strukturním proteinem většiny lidských tkání. Změny aminokyselin ovlivňují buď svinutí trojité šroubovice kolagenu nebo vznik mikrofibril v pojivových tkáních.

Laboratorní cvičení

Důkaz bílkovin biuretovou reakcí - aktivita i pro ZŠ:

Přítomnost bílkoviny v roztoku můžeme jednoduše dokázat pomocí tzv. biuretové reakce. Jde o reakci bílkoviny se směsí roztoků hydroxidu sodného a síranu měďnatého. Při důkazu se bílkovina barví modrofialově.

Pracovní list k úloze si můžete stáhnout v příloze.

Odkaz

 Biuretová reakce

Ukázku s praktickým provedením důkazu přítomnosti bílkoviny v roztoku pomocí biuretové reakce si můžete prohlédnout na videu.

 

Laboratorní cvičení

Důkaz síry a dusíku - aktivita i pro ZŠ:

Ve všech živých soustavách se vždy nacházejí tyto čtyři základní prvky: uhlík, kyslík, dusík a vodík. Dalším prvkem, který se hojně vyskytuje v proteinech je síra.

V příloze si můžete stáhnout pracovní list k úloze a zkusit si prakticky dokázat přítomnost dusíku a síry v roztoku bílkoviny.

Laboratorní cvičení

Srážení bílkovin - aktivita i pro ZŠ

Bílkoviny v roztoku se srážejí teplem, kyselinami nebo solemi těžkých kovů nevratně - denaturují se. Pomocí jiných solí, např. NaCl, lze bílkoviny srážet z roztoku vratně.

Pokusy se srážením bílkovin si můžete vyzkoušet, pracovního listu k úloze najdete v příloze.

Laboratorní cvičení

Důkaz bílkovin xantoproteinovou reakcí - aktivita i pro ZŠ:

 

Přítomnost bílkoviny v roztoku můžeme jednoduše dokázat pomocí tzv. xantoproteinové reakce. Jde o reakci bílkoviny s koncentrovanou kyselinou dusičnou. Při reakci vznikají nitroderiváty, které mají žlutou barvu. Zbarvení se prohloubí v alkalickém prostředí amoniaku.

Pracovní list k úloze si můžete stáhnout v příloze.

Logolink